Dehidrogenase adalah enzim terlibat dalam proses pengoksidaan. Mereka berlaku di dalam tubuh manusia dalam pelbagai varian dan menjadi pemangkin, sebagai contoh, kerosakan alkohol dalam hati.
Apa itu dehidrogenase?
Dehidrogenase adalah khusus enzim. Biokatalis ini mempercepat pengoksidaan semula jadi substrat. Bahan yang mengoksidakan kehilangan elektron. Dalam tindak balas biologi, dehidrogenase berpecah hidrogen anion dari substrat. Anion adalah zarah bermuatan negatif. Dalam kes ini, a hidrogen atom menerima elektron dan dengan itu memperoleh cas elektrik negatif. Tindak balas sebenar berlaku di tapak aktif enzim. Apabila dehidrogenase membelah hidrogen anion dari substrat, kofaktor menerima elektron dan hidrogen. Kofaktor adalah molekul yang berperanan membantu dalam proses enzimatik tetapi tidak terlibat dalam pembelahan itu sendiri. Kofaktor dehidrogenase merangkumi nikotinamid adenine dinucleotide (NAD +) dan flavin adenine dinucleotide (FAD). Tidak seperti dehidrogenase, dehidratase membelah keseluruhan air molekul dari substrat mereka. Dehydrogenases juga boleh menyebabkan reaksi yang berlawanan, menyumbang kepada pengurangan dan bukannya pengoksidaan. Sebagai pengurangan, zarah menerima elektron dan bukannya menyumbangkannya. Biologi mengklasifikasikan dehidrogenase sebagai reduktase oksida. Jenis enzim ini wujud di setiap organisma hidup.
Fungsi, tindakan, dan tugas
Dehidrogenase membentuk kumpulan yang terdiri daripada banyak pakar enzim. Enzim individu mempunyai tugas yang berbeza dalam tubuh manusia. Biologi seterusnya membahagikan pelbagai dehidrogenase menjadi subkumpulan. Aldehid dehydrogenases (ALDH), misalnya, membentuk sekumpulan dehidrogenase yang terdapat terutamanya di hati. Sebagai peraturan, ALDH hanya bertanggungjawab untuk substrat tertentu dan tidak dapat mengambil bahagian dalam pengoksidaan substrat lain. ALDH1A1, -1A2 dan -1A3, sebagai contoh, proses retina, yang terdapat di vitamin A. Walau bagaimanapun, terdapat pengecualian untuk peraturan ini: misalnya, ALDH2 boleh berfungsi dengan substrat yang berbeza dan tidak terhad kepada satu bahan. Di dalam hati, dehidrogenase terurai alkohol, Sebagai contoh etanol. Oleh itu, mereka turut serta dalam penyucian darah, yang merupakan salah satu yang paling penting tugas hati. Yang etanol molekul pertama dok ke tapak aktif sebuah alkohol hidrogenase (DHA). Dengan bantuan enzim, etanol mengoksidakan dengan memisahkan atom hidrogen bermuatan negatif dan melepaskannya ke kofaktor NAD +: DHA menukar etanol menjadi asetaldehid dengan cara ini. Asetaldehid atau etanal adalah toksik dan mencetuskan sejumlah kesihatan keluhan. Biasanya, makanan mengandungi sedikit etanol, yang dapat ditukar oleh tubuh dengan cepat. Oleh itu, jumlah etanal juga sedikit. Sebaliknya, asetaldehid menyediakan substrat untuk ALDH. ALDH memangkinkan penukaran asetaldehid menjadi asid asetik sebelum asid asetik dapat dibelah dan dipecah menjadi lebih jauh air and karbon dioksida. Dalam bentuk ini, yang molekul sama sekali tidak berbahaya.
Pembentukan, kejadian, sifat dan nilai optimum
Sebilangan besar dehidrogenase terdapat di bahagian cair plasma sel atau di mitokondria. Badan wanita menghasilkan lebih sedikit DHA daripada badan lelaki. Ini menyumbang kepada fakta bahawa wanita rata-rata lebih sensitif terhadap alkohol. Tahap tepat dari pelbagai dehidrogenase berbeza bukan sahaja antara kumpulan enzim yang berbeza, tetapi juga antara individu dan kumpulan etnik yang berbeza. Di Asia Timur dan di antara penduduk asli Amerika dan Australia, tahap ADH rata-rata lebih rendah daripada di kalangan orang Eropah, misalnya. Genom manusia mempunyai 19 gen yang diketahui yang menentukan ALDH. Gen ini terletak pada kromosom kedua belas. Mereka menentukan urutan asid amino dalam rantai protein. Urutan ini seterusnya menentukan sifat struktur protein. Bentuk dehidrogenase dan fungsi mereka juga bergantung pada urutan asid amino semasa sintesis. ALDH2, misalnya, terdiri daripada 500 asid amino. Sebagai peraturan, sel mensintesis dehidrogenase yang juga mereka perlukan kemudian; ini menghilangkan keperluan untuk mengangkut bahan.
Penyakit dan gangguan
Apabila alkohol dipecah dalam tubuh manusia, asetaldehid terbentuk sebagai perantaraan. Bahan ini beracun; oleh itu enzim ALDH mesti mengubahnya menjadi asid asetik secepat yang mungkin. Dengan jumlah alkohol yang lebih besar, ini biasanya tidak berjaya sepenuhnya. Oleh itu, beberapa jam selepas pengambilan alkohol mabuk kekal. Perubatan juga menyebutnya sebagai veisalgia. Gejala khas adalah sakit kepala, malaise, perasaan tenggelam di perut, muntah and hilang selera makan. Keupayaan untuk menumpukan perhatian dan bertindak balas sering terganggu. Seberapa sensitif orang terhadap alkohol bergantung, antara lain, berapa banyak dehidrogenase yang dihasilkan sel hati. Dehidrogenase juga berperanan dalam pengembangan atau pemeliharaan pelbagai penyakit. Fatty aldehyde dehydrogenase (FALDH), misalnya, menduduki kedudukan pusat dalam pengembangan Sindrom Sjögren. Gejala inti sindrom adalah mental terencat akal dan spastik progresif paraplegia. Spastik paraplegia adalah gangguan neurodegeneratif dan dicirikan oleh kelumpuhan spastik pada kaki. Sindrom Sjögren-Larsson juga menyebabkan lapisan terangsang kulit untuk menjadi lebih jelas dan bentuk yang jelas kelihatan sisik kulit (ichthyosis). Sebagai tambahan kepada ketiga-tiga gejala kardinal ini, gangguan retina adalah perkara biasa. Punca sindrom ini terletak pada gen yang mengekod FALDH. Kerana mutasi, tubuh tidak mensintesis kompleks enzim yang mengandungi FALDH dengan betul. Akibatnya, kepekatan berlemak alkohol dan berlemak Aldehid dalam darah plasma meningkat.
