Enteropeptidase adalah enzim duodenum mukosa yang fungsinya adalah untuk mengaktifkan enzim pankreas. Ini adalah permulaan keseluruhan pengaktifan pencernaan enzim. Disfungsi enteropeptidase membawa kepada gangguan pencernaan dan penyerapan makanan yang tidak sihat usus kecil.
Apa itu enteropeptidase?
Enteropeptidase mewakili enzim duodenum mukosa yang memulakan pengaktifan pencernaan pankreas enzim dengan pengaktifan tripsinogen kepada tripsin. Rembesan enteropeptidase berlaku di sempadan berus duodenum mukosa. Secara khusus, kelenjar lieberkühn bertanggungjawab untuk rembesan. Kelenjar lieberkühn adalah tekanan tubular pada usus kecil dan besar epitelium. Di dalam usus kecil, mereka terletak di antara vili usus kecil. Juga dikenali sebagai crypts Lieberkühn, kelenjar mengeluarkan pelbagai enzim sebagai tambahan kepada enteropeptidase. Rangsangan untuk rembesan enteropeptidase berlaku apabila pulpa makanan yang dipredestri gastrik memasuki duodenum. Enzim sahaja tidak bertindak pada komponen makanan. Hanya pengaktifan enzim tripsin menggerakkan keseluruhan lata pengaktifan enzim pencernaan. Enteropeptidase, seperti tripsin dan protease pankreas yang lain, adalah protease serine. Laman aktif mengandungi triad pemangkin asid aspartik, histidin, dan serine. Sebagai endopeptidase, enteropeptidase membelah protein hanya di laman ciri tertentu dengan motif pengecaman khusus dalam urutan asid amino. Oleh itu, enzim sentiasa membelah motif pengenalan Asp-Asp-Asp-Lys. Dalam tripsinogen, hexapeptide Val- (Asp) 4-Lys dibelah, menghasilkan trypsin.
Fungsi, tindakan, dan peranan
Fungsi enteropeptidase adalah untuk mengaktifkan enzim pencernaan pankreas. Dengan berbuat demikian, ia hanya memulakan langkah pertama pengaktifan dengan penukaran tripsinogen kepada trypsin. Sebaliknya, trypsin adalah protease serin yang membelah protein pada motif pengecaman ciri yang sama. Ia sendiri kini meneruskan pengaktifan trypsinogen. Pada masa yang sama, ia mengaktifkan yang lain enzim pankreas dari pendahulunya masing-masing, seperti chymotrypsinogen, pro-elastase, pro-karboksipeptidase, pro-phospholipase dan proenteropeptidase. Enteropeptidase juga pada mulanya terdapat dalam proform yang tidak aktif. Setelah masuk pulpa makanan ke duodenum, duodenase dirembeskan selain proenteropeptidase, yang mengaktifkan proform enteropeptidase. Oleh itu, setelah bermulanya lata pengaktifan, trypsin mengambil alih pengaktifan semua enzim pankreas termasuk proenteropeptidase dan trypsinogen. Pengaktifan proenteropeptidase ke enteropeptidase berlaku lebih berkesan lagi dengan tindakan trypsin daripada duodenase. Kehadiran utama enzim pencernaan dalam bentuk tidak aktif mereka sangat penting. Tindakan protease khususnya tidak spesifik. Semua protein yang mengandungi motif pengecam ciri dalam molekul itu dibelah secara hidrolitik. Sekiranya enzim aktif secara katalitik, pencernaan protein endogen akan berlaku di pankreas dan saluran pankreas. Akibatnya, pankreas akan larut dengan sendirinya. Oleh itu, pengaktifan hanya berlaku di duodenum di luar kelenjar eksokrin. Di sini, enzim boleh mula memecah komponen makanan tanpa menyerang tisu badan sendiri. Untuk mengelakkan pengaktifan enzim pramatang, penghambat trypsin tambahan bertindak pada saluran ekskresi pankreas. Walau bagaimanapun, trypsin memainkan peranan penting dalam lata pencernaan. Setelah enzim ini diaktifkan, pengaktifan semua enzim pencernaan, termasuk enteropeptidase, tidak dapat dihentikan.
Pembentukan, kejadian, sifat, dan tahap optimum
Enteropeptidase, seperti semua protease serin, juga bertindak secara tidak spesifik, membelah protein pada motif pengenalan ciri. Enteropeptidase terdiri daripada rantai ringan dan rantai berat yang dihubungkan oleh disulfida jambatan. Domain protease serin terletak di rantai ringan. Rantai berat mempunyai molekul besar-besaran 82 hingga 140 kilodalton, dengan jisim molekul rantai cahaya adalah 35 hingga 62 kilodalton. Struktur enteropeptidase dalam rantai ringan adalah serupa dengan serin protease trypsin dan chymotrypsin yang lain. Rantai berat terikat pada membran dan mempengaruhi kekhususan enzim. Rantai cahaya terpencil didapati mempunyai aktiviti yang serupa terhadap motif pengecam ciri - (Asp) 4-Lys- tetapi lebih kurang aktiviti melawan trypsinogen.
Penyakit dan gangguan
Enteropeptidase manusia dikod oleh ENTK gen pada kromosom 21. Mutasi ini gen mengakibatkan penyakit teruk pada kanak-kanak yang terjejas. Enzim tidak lagi dapat mengaktifkan enzim pencernaan yang lain. Komponen makanan tidak lagi dipecah dan akibatnya tidak lagi dapat diserap oleh usus kecil. Penyebab utamanya adalah kepincangan (kerosakan yang tidak mencukupi), yang menyebabkan penyerapan komponen makanan. Tubuh tidak lagi dibekalkan dengan nutrien yang mencukupi. Ini membawa kepada kegagalan untuk berkembang, gangguan pertumbuhan dan tipikal kekurangan protein gejala dengan pembentukan edema. Pada masa yang sama, karbohidrat dan lemak kurang diserap selain protein. Oleh kerana komponen makanan yang tidak dicerna mencapai usus besar dan terurai di sana dengan fermentasi dan putrefaktif bakteria, kembung perut, cirit-birit and sakit perut juga berlaku. Sehingga kini, 15 kes kekurangan enteropeptidase kongenital telah dijelaskan di seluruh dunia. Walau bagaimanapun, gejala penyakit ini lebih kerap berlaku. Kekurangan enteropeptidase tidak selalu ada. Oleh kerana trypsin memainkan peranan penting dalam pengaktifan enzim pencernaan, kecacatan atau kekurangan trypsin juga menyebabkan gejala serupa. Rawatan gangguan ini adalah sama dalam kedua kes tersebut. Enzim diberikan dalam bentuk aktif. Sudah tentu, terdapat banyak lagi kekurangan kekurangan enteropeptidase. Sekiranya diagnosisnya pasti, enteropeptidase juga boleh diganti secara kausal. Kekurangan enteropeptidase juga disebabkan penyakit usus yang teruk. Diagnosis pembezaan harus menjelaskan penyakit seperti celiac penyakit, usus kecil dipendekkan, laktase kekurangan, atau lain-lain.
