Lisin (Lys) adalah salah satu daripada 21 L-asid amino yang kerap dimasukkan ke dalam protein. Atas sebab ini, lisin dipanggil proteinogenik dan penting untuk biosintesis protein dan pemeliharaan otot dan tisu penghubung. Kekurangan sebanyak lisin boleh merosakkan biosintesis protein (pembentukan baru protein). Mengikut struktur dan komposisi kimianya, lisin tergolong dalam asas asid amino, yang juga merangkumi histidin dan arginine. Sejak ketiga-tiganya asid amino terdiri daripada enam karbon atom dan kumpulan asas, mereka dipanggil hekson asas. Dalam lisin, kumpulan amino bebas (NH2) di rantai sisi bertindak balas sebagai asas, terutamanya jika pH terlalu rendah atau berasid. Sekiranya ini berlaku, kumpulan NH2 bebas lisin mengambil proton (H +) dari persekitaran dan menjadi NH3 +. Melalui ikatan proton, lisin meningkatkan pH persekitaran dan pada masa yang sama memperoleh cas positif. Dengan cara ini, amino asas asid mengekalkan pH di ruang ekstraselular dan intraselular organisma. Lisin tidak dihasilkan oleh tubuh manusia itu sendiri dan oleh itu sangat penting (diperlukan untuk hidup). Selain lisin, lapan amino lain asid dianggap mustahak, semuanya mesti dibekalkan dengan makanan dan tidak boleh digantikan oleh asid amino lain. Manakala tujuh dari asid amino boleh terbentuk dalam metabolisme perantara dari asid alfa-keto yang sesuai dengan reaksi transaminasi, ini tidak berlaku dengan lisin dan threonine. Ini transaminasi tidak dapat dipulihkan dan akibatnya disebut sebagai asid amino betul.
Pencernaan dan penyerapan usus
Hidrolisis separa protein diet bermula pada perut. Bahan penting untuk pencernaan protein dirembeskan dari pelbagai sel dalam gastrik mukosa. Sel-sel utama menghasilkan pepsinogen, pendahulu enzim pembelah protein pepsin. Sel parietal menghasilkan asid gastrik (HCl), yang mendorong penukaran pepsinogen menjadi pepsin. Sebagai tambahan, HCl menurunkan pH gastrik, yang meningkat pepsin aktiviti. Pepsin memecah protein kaya lisin menjadi produk pembelahan berat molekul rendah, seperti poli dan oligopeptida. Sumber lisin semula jadi yang baik termasuk whey, telur, daging, kedelai, kuman gandum, lentil, dan protein amaranth, serta kasein. Di samping itu, Memasak air kentang mempunyai jumlah lisin yang tinggi kerana asid amino dilarutkan dari protein kentang dengan tindakan panas. Poli dan oligopeptida larut kemudian memasuki usus kecil, tapak proteolisis utama (pencernaan protein). Protease (pembelahan protein enzim) terbentuk di sel-sel acinar pankreas (pankreas). Protease pada mulanya disintesis dan dirembeskan sebagai zimogen - prekursor tidak aktif. Ia tidak sampai usus kecil bahawa zimogen diaktifkan oleh enteropeptidase, kalsium dan enzim pencernaan tripsin. Enteropeptidases adalah enzim dihasilkan oleh enterosit (sel-sel usus mukosa) dan dirembeskan semasa protein makanan tiba. Bersama dengan kalsium, Mereka membawa kepada penukaran tripsinogen kepada tripsin di lumen usus, yang seterusnya bertanggungjawab untuk pengaktifan zimogen yang berasal dari rembesan pankreas yang lain. Protease yang paling penting termasuk endopeptidases dan exopeptidases. Endopeptidase, seperti tripsin, chymotrypsin, elastase, kolagenase, dan enteropeptidase, membelah protein dan polipeptida di dalamnya molekul, meningkatkan daya tahan protein pada terminal. Exopeptidases, seperti karboksipeptidase A dan B, dan amino dan dipeptidase, menyerang ikatan peptida hujung rantai dan secara khusus dapat memecah amino tertentu asid dari hujung protein karboksi atau amino molekul. Mereka disebut sebagai carboxy- atau aminopeptidases. Endopeptidases dan exopeptidases saling melengkapi dalam pembelahan protein dan polipeptida kerana kekhususan substratnya yang berbeza. Endopeptidase trypsin secara khusus melepaskan asid amino asas lisin, arginine, histidin, ornithine dan sistin di hujung C-terminal rantai peptida. Lysine kemudiannya terletak di hujung protein dan dengan itu dapat diakses untuk pembelahan oleh karboksipeptidase B. Eksopeptidase ini mengeluarkan asid amino asas secara eksklusif daripada oligopeptida. Pada akhir pencernaan protein, lisin terdapat sama ada sebagai asid amino bebas atau terikat dengan asid amino lain, dalam bentuk di- dan tripeptida. Dalam bentuk bebas, tidak terikat, lisin diserap secara aktif dan secara elektrogenik dalam natrium transport ke enterosit (mukosa sel) dari usus kecil. Penggerak proses ini adalah nilai sel yang diarahkan natrium kecerunan, yang dikekalkan dengan bantuan natrium /kalium ATPase. Sekiranya lisin masih merupakan bahagian di- atau tripeptida, ini diangkut ke dalam enterosit melawan a kepekatan kecerunan dalam H + cotransport. Secara intraselular, peptida dipecah oleh amino dan dipeptidase menjadi asid amino bebas, termasuk lisin. Lysine meninggalkan enterosit melalui pelbagai sistem pengangkutan di sepanjang kepekatan kecerunan dan diangkut ke hati melalui portal darah. Usus penyerapan lisin hampir lengkap hampir 100%. Walau bagaimanapun, terdapat perbezaan dalam kelajuan penyerapan. Asid amino penting, seperti lisin, isoleusin, valin, fenilalanin, tryptophan, dan methionine, diserap lebih cepat daripada asid amino tidak penting. Berbanding dengan asid amino neutral, asid amino dengan kumpulan sampingan asas diserap ke dalam enterosit pada kadar yang jauh lebih perlahan. Pecahan protein diet dan endogen menjadi produk pembelahan yang lebih kecil bukan sahaja penting untuk pengambilan peptida dan asid amino ke dalam enterosit, tetapi juga berfungsi untuk menyelesaikan sifat molekul protein asing dan untuk mengelakkan reaksi imunologi.
