Leucine - Leu - adalah salah satu daripada 21 proteinogenik asid amino digunakan untuk membina proteinBergantung pada struktur rantai sampingan mereka, proteinogenik asid amino dibahagikan kepada kumpulan yang berbeza. Leucine, seperti isoleucine, valine, alanine dan glisin, adalah asid amino dengan rantai sisi alifatik. Alifatik asid amino hanya membawa satu karbon rantai sisi dan tidak berpolar.Leucine, isoleucine dan valine dipanggil amino rantai bercabang asid kerana struktur molekul khusus mereka: Asid Amino Rantai bercabang (BCAAs). BCAA adalah antara amino neutral asid, itulah sebabnya mereka boleh bertindak dengan baik - pelepasan proton - dan asas - pengambilan proton. Leucine tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia itu sendiri dan oleh itu sangat penting. Sebagai asid amino yang penting untuk hidup, leucine mesti dimakan dalam jumlah yang mencukupi dengan protein pemakanan untuk mengekalkan keseimbangan nitrogen diet dan membenarkan pertumbuhan normal.
Pencernaan protein dan penyerapan usus
Hidrolisis separa makanan protein bermula pada perut. Bahan utama untuk pencernaan protein dirembeskan dari pelbagai sel dalam gastrik mukosa. Sel utama dan kecil menghasilkan pepsinogen, pendahulu enzim pembelah protein pepsin. Perut sel menghasilkan asid gastrik, yang mendorong penukaran pepsinogen menjadi pepsin. Sebagai tambahan, asid gastrik menurunkan pH, yang meningkat pepsin aktiviti.Pepsin memecah protein kaya leusin menjadi produk pembelahan berat molekul rendah, seperti poli dan oligopeptida. Sumber leucine semula jadi yang baik termasuk whey, telur, oat, jagung, millet, dan protein hazelnut, serta kasein. Poli dan oligopeptida larut kemudian memasuki usus kecil, tapak pencernaan protein-protein utama. Di pankreas, protease - pembelahan protein enzim - terbentuk. Protease pada mulanya disintesis dan dirembeskan sebagai zimogen - prekursor tidak aktif. Ia hanya di usus kecil bahawa mereka diaktifkan oleh enteropeptidases - enzim terbentuk dari mukosa sel - kalsium dan enzim pencernaan tripsinProtease yang paling penting merangkumi endopeptidases dan exopeptidases. Endopeptidases membelah protein dan polipeptida di dalam molekul, meningkatkan daya tahan protein pada terminal. Exopeptidases menyerang ikatan peptida pada hujung rantai dan secara khusus dapat memecah amino tertentu asid dari hujung protein karboksil atau amino molekul. Mereka disebut sebagai carboxy- atau aminopeptidases dengan sewajarnya. Endopeptidases dan exopeptidases saling melengkapi kerana kekhususan substrat yang berbeza dalam pembelahan protein dan polipeptida. Endopeptidase elastase secara khusus melepaskan asid amino alifatik, termasuk leucine. Leucine kemudiannya terletak di hujung protein dan dengan itu dapat diakses untuk pembelahan oleh karboksipeptidase A. Exopeptidase ini membersihkan asid amino alifatik dan aromatik dari oligopeptida. Leukin diserap terutamanya secara aktif dan elektrogenik dalam natrium transport ke enterosit (mukosa sel) dari usus kecil. Kira-kira 30 hingga 50% leusin yang diserap sudah terdegradasi dan dimetabolisme dalam enterosit. Pengangkutan leucine dan metabolitnya dari sel melalui sistem portal ke hati berlaku melalui pelbagai sistem pengangkutan di sepanjang kepekatan kecerunan. Usus penyerapan asid amino hampir lengkap hampir 100 peratus. Asid amino penting, seperti leucine, isoleucine, valine, dan methionine, diserap lebih cepat daripada asid amino tidak penting. Pecahan protein diet dan protein endogen menjadi produk pembelahan yang lebih kecil bukan sahaja penting untuk pengambilan peptida dan asid amino ke dalam enterosit, tetapi juga berfungsi untuk menyelesaikan sifat asing molekul protein dan untuk mengelakkan reaksi imunologi.
Kerosakan protein
Leucine dan asid amino lain dapat dimetabolisme dan terdegradasi di semua tisu organisma, melepaskan NH3 pada prinsipnya di semua sel dan organ. Ammonia membolehkan sintesis bukan-asid amino, purin, porphyrins, protein plasma dan protein pertahanan terhadap jangkitan. Oleh kerana NH3 dalam bentuk bebas adalah neurotoksik walaupun dalam jumlah yang sangat kecil, ia mesti diperbaiki dan dikeluarkan. Ammonia boleh membawa kepada kerosakan sel yang serius dengan menghalang metabolisme tenaga dan pergeseran pH. Penetapan berlaku melalui glutamat tindak balas dehidrogenase. Dalam proses ini, Ammonia dilepaskan dalam tisu extrahepatic dipindahkan ke alpha-ketoglutarate, membentuk glutamat. Pemindahan kumpulan amino kedua ke glutamat menghasilkan pembentukan glutamin. Proses dari glutamin sintesis berfungsi sebagai amonia awal detoksifikasi. Glutamin, yang terutama terbentuk di otak, mengangkut NH3 terikat dan dengan demikian tidak berbahaya ke hati. Bentuk pengangkutan ammonia lain ke hati adalah asid aspartik and alanine. Asid amino yang terakhir dibentuk dengan mengikat amonia ke piruvat di otot. Di hati, ammonia dilepaskan dari glutamin, glutamat, alanine dan aspartat. NH3 kini diperkenalkan ke dalam hepatosit - sel hati - untuk akhir detoksifikasi dengan bantuan karbamil-fosfat sintetase di urea biosintesis. Dua ammonia molekul membentuk molekul urea, yang tidak beracun dan diekskresikan melalui ginjal dalam air kencing. 1-2 mol ammonia dapat dihilangkan setiap hari melalui pembentukan urea. Tahap sintesis urea tertakluk kepada pengaruh diet, terutamanya pengambilan protein dari segi kuantiti dan kualiti biologi. Secara puratanya diet, jumlah urea dalam air kencing harian adalah dalam lingkungan kira-kira 30 gram. Individu yang mengalami gangguan fungsi ginjal tidak dapat mengeluarkan lebihan urea melalui buah pinggang. Individu yang terkena harus mengikuti diet rendah protein untuk mengelakkan peningkatan pengeluaran dan pengumpulan urea di buah pinggang kerana kerosakan asid amino.
