Isoleucine
Proteinogenik asid amino boleh dibahagikan kepada kumpulan yang berbeza bergantung pada struktur rantai sisi mereka. Isoleucine, bersama dengan leucine, valine, alanine, dan glisin, tergolong dalam asid amino dengan rantai sisi alifatik, yang bermaksud bahawa ini hanya membawa satu karbon rantai sisi dan tidak berpolar. Selain itu, isoleusin, leucine dan valine dipanggil rantaian bercabang asid amino kerana struktur molekul spesifik mereka: Asid Amino Rantai bercabang - BCAA. BCAA tergolong dalam amino neutral asid, itulah sebabnya mereka boleh bersikap berasid dan asas. Isoleucine tidak dapat disintesis oleh tubuh manusia itu sendiri dan oleh itu sangat mustahak (diperlukan untuk kehidupan). Sebagai asid amino penting, isoleusin mesti dikonsumsi dalam jumlah yang mencukupi dengan protein makanan untuk mengekalkan keseimbangan nitrogen diet dan membenarkan pertumbuhan normal.
Pencernaan protein dan penyerapan usus
Hidrolisis separa makanan protein bermula pada perut. Bahan utama untuk pencernaan protein dirembeskan dari pelbagai sel dalam gastrik mukosa. Sel utama dan kecil menghasilkan pepsinogen, pendahulu enzim pembelah protein pepsin. Perut sel menghasilkan asid gastrik, yang mendorong penukaran pepsinogen menjadi pepsin. Sebagai tambahan, asid gastrik menurunkan pH, yang meningkat pepsin aktiviti. Pepsin memecah protein kaya isoleusin, terutamanya whey protein, kasein, daging, telur dan protein hazelnut menjadi produk pembelahan dengan berat molekul rendah, seperti poli dan oligopeptida. Poli dan oligopeptida larut kemudian memasuki usus kecil, tapak proteolisis utama - pencernaan protein. Di pankreas, protease - pembelahan protein enzim - terbentuk. Protease pada mulanya disintesis dan dirembeskan sebagai zimogen - prekursor tidak aktif. Hanya di usus kecil adakah mereka diaktifkan oleh enteropeptidases - enzim terbentuk dari mukosa sel -, kalsium dan enzim pencernaan tripsin. Protease yang paling penting termasuk endopeptidases dan exopeptidases. Endopeptidases membelah protein dan polipeptida di dalam molekul, meningkatkan daya tahan protein pada terminal. Exopeptidases menyerang ikatan peptida pada hujung rantai dan secara khusus dapat memecah amino tertentu asid dari hujung protein karboksil atau amino molekul. Mereka disebut sebagai carboxy- atau aminopeptidases dengan sewajarnya. Endopeptidases dan exopeptidases saling melengkapi dalam pembelahan protein dan polipeptida kerana kekhususan substratnya yang berbeza. Amino alifatik khusus asid, termasuk isoleusin, dilepaskan oleh endopeptidase elastase. Isoleucine kemudiannya terletak di hujung protein dan dengan itu dapat diakses untuk pembelahan oleh karboksipeptidase A. Exopeptidase ini membersihkan asid amino alifatik dan aromatik daripada oligopeptida. Isoleus diserap secara aktif secara aktif dan elektrogenik natrium cotransport ke enterosit - mukosa sel - dari usus kecil. Kira-kira 30 hingga 50% isoleusin yang diserap sudah terdegradasi dan dimetabolisme dalam enterosit. Pengangkutan isoleusin dan metabolitnya dari sel melalui sistem portal ke hati berlaku di sepanjang kepekatan kecerunan melalui pelbagai sistem pengangkutan. Usus penyerapan asid amino hampir lengkap hampir 100 peratus. Asid amino penting, seperti isoleusin, leucine, valine, dan methionine, diserap lebih cepat daripada asid amino tidak penting. Pecahan protein pemakanan dan endogen menjadi produk pembelahan yang lebih kecil bukan sahaja penting untuk pengambilan peptida dan asid amino ke dalam enterosit, tetapi juga berfungsi untuk menyelesaikan sifat molekul protein asing dan untuk mengelakkan reaksi imunologi.
Kerosakan protein
Isoleusin dan asid amino lain dapat dimetabolisme dan terdegradasi di semua tisu organisma, melepaskan NH3 pada prinsipnya di semua sel dan organ. Ammonia membolehkan sintesis bukan-asid amino, purin, porphyrins, protein plasma dan protein pertahanan jangkitan. Oleh kerana NH3 dalam bentuk bebas adalah neurotoksik walaupun dalam jumlah yang sangat kecil, ia mesti diperbaiki dan dikeluarkan. Fiksasi berlaku melalui glutamat tindak balas dehidrogenase. Dalam proses ini, Ammonia dilepaskan dalam tisu extrahepatic dipindahkan ke alpha-ketoglutarate, mengakibatkan glutamatPemindahan kumpulan amino kedua ke glutamat membawa kepada pembentukan glutamin. Proses dari glutamin sintesis berfungsi sebagai permulaan Ammonia detoksifikasi. Glutamin, yang terutama terbentuk di otak, mengangkut NH3 terikat dan dengan demikian tidak berbahaya ke hati. Bentuk pengangkutan ammonia lain ke hati adalah asid aspartik and alanine. Asid amino yang terakhir dibentuk dengan mengikat amonia ke piruvat di otot. Di hati, ammonia dilepaskan dari glutamin, glutamat, alanine dan aspartat. NH3 kini diperkenalkan ke dalam hepatosit - sel hati - untuk akhir detoksifikasi dengan bantuan karbamil-fosfat sintetase di urea biosintesis. Dua ammonia molekul membentuk molekul urea, yang dikeluarkan melalui buah pinggang dalam air kencing. Melalui pembentukan urea, 1-2 mol ammonia dapat disingkirkan setiap hari. Tahap sintesis urea tertakluk kepada pengaruh diet, terutamanya pengambilan protein dari segi kuantiti dan kualiti biologi. Secara puratanya diet, jumlah urea dalam air kencing harian adalah dalam lingkungan sekitar 30 gram. Individu yang mengalami gangguan fungsi ginjal tidak dapat mengeluarkan lebihan urea melalui buah pinggang. Individu yang terkena harus mengikuti diet rendah protein untuk mengelakkan peningkatan pengeluaran dan pengumpulan urea di buah pinggang kerana kerosakan asid amino.
